Борисов Виталий Борисович

Год избрания: 2016

Ученая степень: доктор биологических наук

Ученое звание: доцент

Место работы: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова (Научно-исследовательский институт физико-химической биологии имени А.Н.Белозерского)

Должность: ведущий научный сотрудник

Место жительства: Москва

Область научных интересов: Основные научные интересы сконцентрированы вокруг решения важной проблемы физико-химической биологии - расшифровке механизмов преобразования энергии у прокариот на молекулярном уровне. Особое внимание уделяется исследованию устройства, механизма функционирования и физиологической роли терминальных дыхательных комплексов электрон-транспортных цепей бактерий. Новые знания о структурно-функциональных свойствах прокариотических терминальных оксидаз и их отличиях от свойств цитохром с-оксидазы человека и животных будут способствовать созданию новых фармацевтических препаратов против микробных инфекций, в которых эти бактериальные белки выступают в качестве терапевтической мишени.

Идентификатор РИНЦ: 82353

Идентификатор WoS: C-9504-2012

Идентификатор Scopus: 7202734305

Научные достижения: В исследованиях бактериальных хинолоксидаз типа bd впервые зарегистрирована быстрая кинетика генерации разности потенциалов и последовательное образование спектрально различимых каталитических интермедиатов в пределах одного молекулярного оборота, получены данные о существовании внутрибелкового протон-проводящего пути; установлена фемто-, пико- и микросекундная динамика его активного центра и выявлен быстрый перенос электрона между гемами; определено сродство гема d к кислороду. Впервые установлено, что мембранное окружение модулирует лиганд-связывающие свойства цитохрома bd Escherichia coli. Впервые найдено, что хинолоксидаза типа bd наделяет E. coli устойчивостью к сероводороду, окиси углерода, окиси азота, аммиаку, цианиду. Впервые обнаружено, что цитохром bd E. coli способен непосредственно утилизировать пероксинитрит и перекись водорода. Впервые показано, что суперкомплекс bcc-аа3 дыхательной цепи Mycobacterium tuberculosis катализирует деградацию окиси азота с высокой скоростью.

Список наград:

1. Государственная Премия Российской Федерации за выдающиеся работы в области науки и техники для молодых ученых (1999).

2. Премия Биохимического Общества при Российской Академии Наук для молодых ученых России (2000).

3. Премия им. А.Д. Каулена за лучшую работу молодых ученых НИИФХБ МГУ (2000).

4. Премия Академии наук высшей школы России (2000).

5. Премия в конкурсе молодых ученых МГУ (2000).

6. Премия Европейской академии для молодых ученых СНГ (2002).

7. Премия им. И.И. Шувалова МГУ (2007).

Членство в редколлегиях журналов: Член редколлегии журнала "International Journal of Molecular Sciences".

Членство в диссертационных советах: Член диссертационного совета "МГУ.03.12" МГУ имени М.В. Ломоносова по защите докторских и кандидатских диссертаций по специальности "биохимия".

Преподавательская деятельность: Годовой курс «биохимия» (авторская оригинальная разработка, регулярно обновляется) для студентов 3-го курса факультета Биоинженерии и Биоинформатики МГУ имени М.В. Ломоносова - чтение лекций и проведение семинаров.

Список наиболее значимых публикаций: 

1. Borisov V.B., Murali R., Verkhovskaya M.L., Bloch D.A., Han H., Gennis R.B., Verkhovsky M.I. (2011) Aerobic respiratory chain of Escherichia coli is not allowed to work in fully uncoupled mode. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 17320-17324. doi: 10.1073/pnas.1108217108.

2. Belevich I., Borisov V.B., Zhang J., Yang K., Konstantinov A.A., Gennis R.B., Verkhovsky M.I. (2005) Time-resolved electrometric and optical studies on cytochrome bd suggest a mechanism of electron-proton coupling in the di-heme active site. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 102, 3657-3662. doi: 10.1073/pnas.0405683102.

3. Vos M.H., Borisov V.B., Liebl U., Martin J.-L., Konstantinov A.A. (2000) Femtosecond resolution of ligand-heme interactions in the high-affinity quinol oxidase bd: a di-heme active site? Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 1554-1559. doi: 10.1073/pnas.030528197.

4. Borisov V.B. (2002) Defects in mitochondrial respiratory complexes III and IV, and human pathologies. Mol. Aspects Med., 23, 385-412. doi: 10.1016/s0098-2997(02)00013-4.

5. Forte E., Borisov V.B., Davletshin A., Mastronicola D., Sarti P., Giuffre A. (2013) Cytochrome bd oxidase and hydrogen peroxide resistance in Mycobacterium tuberculosis. mBio, 4, e01006-13. doi:10.1128/mBio.01006-13.

6. Borisov V.B., Siletsky S.A., Paiardini A., Hoogewijs D., Forte E., Giuffre A., Poole R.K. (2021) Bacterial oxidases of the cytochrome bd family: Redox enzymes of unique structure, function, and utility as drug targets. Antioxid. Redox Signal., 34, 1280-1318. doi: 10.1089/ars.2020.8039.

7. Forte E., Siletsky S.A., Borisov V.B. (2021) In Escherichia coli ammonia inhibits cytochrome bo3 but activates cytochrome bd-I. Antioxidants, 10, 13. doi: 10.3390/antiox10010013.

8. Forte E., Borisov V.B., Falabella M., Colaco H.G., Tinajero-Trejo M., Poole R.K., Vicente J.B., Sarti P., Giuffre A. (2016) The terminal oxidase cytochrome bd promotes sulfide-resistant bacterial respiration and growth. Sci. Rep. 6, 23788. doi: 10.1038/srep23788.